铁蛋白
| 铁蛋白 | |
|---|---|
| |
| 铁蛋白复合物的结构[1] | |
| 识别 | |
| 符号 | FTL |
| Entrez | 2512 |
| HUGO | 3999 |
| OMIM | 134790 |
| RefSeq | NM_000146 |
| UniProt | P02792 |
| 其他资料 | |
| 基因座 | 19 q13.3-13.4 |
| 铁蛋白重链 | |
|---|---|
| 识别 | |
| 符号 | FTH1 |
| 替换符号 | FTHL6 |
| Entrez | 2495 |
| HUGO | 3976 |
| OMIM | 134770 |
| RefSeq | NM_002032 |
| UniProt | P02794 |
| 其他资料 | |
| 基因座 | 11 q13 |
铁蛋白（英语：ferritin）是一种结合铁离子的球状蛋白质复合物，广泛存在于动植物细胞胞质溶胶中；在人体为重要的铁贮存蛋白，也是一种炎症反应蛋白。铁蛋白由24个蛋白亚基构成，其形成一中空的球形纳米笼子，中央可容纳大约4500个三价铁原子[2]；铁离子主要和羟基和磷酸基团结合，可释放出来供其他含铁蛋白质利用。没有与铁离子结合的铁蛋白称为脱铁铁蛋白[3]（apoferritin）。
铁蛋白能在所有类型的细胞中表达[4]，是原核生物与真核生物用于储存铁离子的主要蛋白质。铁蛋白的主要功能是使铁离子的储存维持在溶解状态并且对细胞无害；对于人类来说，它是一个铁缺乏和铁过载的缓冲区[5]。
铁蛋白的相对分子质量约为450 kDa。脊椎动物的每分子储铁蛋白由表观相对分子质量分别为19 kDA和21 kDa的铁蛋白轻链（L）和铁蛋白重链（H）的两种亚基复合而成，这两种蛋白质亚基的序列同源性约为50%[4]。两栖类动物另外拥有一种铁蛋白中型链（M）[6]。细菌和植物的铁蛋白与脊椎动物的铁蛋白重链最为相似[6]。已在椎实螺（一种腹足动物）中提取出两种储铁蛋白，体细胞铁蛋白及卵黄铁蛋白被区分开来[6]，而一种类似椎实螺体细胞储铁蛋白的额外亚基与珍珠牡蛎的外壳形成有关。[7]雄性及雌性血吸虫（一种寄生虫）中可以各表达出一种铁蛋白。[6]
结构
[编辑]储铁蛋白由24个亚基环绕成空心的球状，内含八条亲水性离子通道，与六条疏水性的离子通道[8]，各物种间序列保守性高。在形成的球壳之中，铁离子和磷酸盐、氢氧根离子一同形成结晶，与矿物中的水合氧化铁（Ferrihydrite）具有类似的化学性质，每个铁蛋白可以储存约4500个三价铁离子。
哺乳类动物铁蛋白的次单体有轻链（或称为肝脏型，L）与重链（或称为心脏型，H）之分，尽管此二单体高度同源，但其质量与等电点皆不相同，只有重型铁蛋白才有利用氧气将二价铁离子转为三价铁离子的能力 ，反应式如下：
4 Fe2+ + O2 + 6 H2O => 4 FeOOH + 8 H+
使铁离子能顺利进入铁蛋白。所以增加重型次单体，能增加该细胞利用铁的能力；而轻型次单体多的话，则能增加储存的效率。
不同的组织也有不同分布型态，心脏中以重型次单体为主，而肝脏则是轻型次单体较多。而随着血红素形成或细胞分裂，会使重型次单体的比例提高。在这之中可以发现，两基因的表现是可以被体内调控，而轻型与重型次单体能因环境需求作改变，也提供了极具弹性的铁离子来源。
影响铁离子释放的因子，与铁蛋白的铁含量无关，而是与铁蛋白的大小与成熟度有关。储存的铁离子若要释放，需要FMNH2、NADH或者维生素C的帮助，使三价铁离子还原成二价铁离子，以还原态与与运铁蛋白结合之后，其后再氧化成三价铁离子运输。
临床价值
[编辑]血清铁蛋白的参考范围，一般取男性：30–300 ng/mL (=μg/L) ，女性：30–160 ng/mL (=μg/L)；若人体血清铁蛋白数值 < 50 ng/mL，可视为缺铁。
延伸阅读
[编辑]参考文献
[编辑]- ^ PDB 1lb3; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P. Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution. J. Biol. Inorg. Chem. January 2003, 8 (1-2): 105–11. PMID 12459904. doi:10.1007/s00775-002-0389-4.
- ^ 铁蛋白. 术语在线. 全国科学技术名词审定委员会. （简体中文）
- ^ 脱铁铁蛋白. 术语在线. 全国科学技术名词审定委员会. （简体中文）
- ^ 4.0 4.1 引用错误：没有为名为
Theil1987的参考文献提供内容 - ^ 在身体中被储存及利用的铁：储铁蛋白及其分子结构图 （页面存档备份，存于互联网档案馆）, Rachel Casiday and Regina Frey, Department of Chemistry, Washington University, St. Louis.
- ^ 6.0 6.1 6.2 6.3 引用错误：没有为名为
Andrews1992的参考文献提供内容 - ^ Zhang, Yong; Meng, Qingxiong; Jiang, Tiemin; Wang, Hongzhong; Xie, Liping; Zhang, Rongqing. A novel ferritin subunit involved in shell formation from the pearl oyster (Pinctada fucata). Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology: 43–54. [2018-03-03]. doi:10.1016/s1096-4959(03)00050-2. （原始内容存档于2020-08-06）.
- ^ Lawson, D. M., Artymiuk, p. J., Yewdall, S. J., Livingstone, J. C., Treffry, A., Luzzago, A., Levi, S., Arosio, P., Cesareni, G., Thomas, C. D., Shaw, W., and Harrison, P. M. (1991). Solving the structure of human H ferritin by genetically engineering intermolecular crystal contacts. Nature 349, 541.
- ^ Drysdale, J. W. (1988). Human ferritin gene expression [Review]. Prog. Nucleic Acid Res. 35, 127.
- ^ Harrison, P. M. & Arosio, P. The ferritins: molecular properties, iron storage function and cellular regulation. Biochim. Biophys. Acta 1275, 161–203 (1996).
- ^ 萧宁馨（2006）《食品营养概论》，时新出版有限公司，ISBN 957-29424-0-9 。
Harrison, P. M., Treffry, A., and Lilley, T. H. (1986). Ferritin as an iron storage protein: mechanisms of iron uptake. J. Inorg. Biochem. 27, 287.
Levi, S., Luzzago, A., Cesareni, G., Cozzi, A., Franceschinelli, F., Albertini, A., and Arosio, P. (1988). Mechanism of ferritin iron uptake: activity of the H-chain and deletion mapping of the ferro-oxidase site. A study of iron uptake and ferro-oxidase activity of human liver, recombinant H-chain ferritins, and two H-chain deletion mutants. J. Biol. Chem. 263, 18086.
Theil, E. C. (1987). Ferritin: structure, gene regulation and cellular function in animals, plants and microorganisms. Annual Reviews of Biochemistry 56, 289.